هندســـة الطرائـــق
أهلا وسهلا ومرحبا بكم


هندسة الطرائق الأستاذ روبة فضــــاء علمـــــــي تعليمـــــــي
 
الرئيسيةالتسجيلدخولالبوابة تسجيل دخول الاعضاءاليوميةمكتبة الصورس .و .جبحـثالأعضاءالمجموعات
بحـث
 
 

نتائج البحث
 
Rechercher بحث متقدم
المواضيع الأخيرة
» دروس مجال معاجة المياه المستعملة
الثلاثاء سبتمبر 19, 2017 9:16 pm من طرف زائر

» مذكرات السنة ثانية هندسة الطرائق
الإثنين سبتمبر 18, 2017 12:31 am من طرف زائر

» تحضير بروم الايثيل
السبت سبتمبر 16, 2017 4:18 am من طرف saciazerar

» دفتر تنقيط الأستاذ 2014
الجمعة سبتمبر 15, 2017 7:28 pm من طرف Imane ba

» تحضير محاليل قياسية بالمحاكاة (برمجية prépaso
السبت سبتمبر 09, 2017 7:52 pm من طرف Imane ba

» مدخــل إلـى الكيمياء العضوية
الثلاثاء يوليو 11, 2017 2:28 am من طرف mohamed mazari

» الفحوم الهيدروجينية
الثلاثاء يوليو 11, 2017 2:25 am من طرف mohamed mazari

» ملخصات الكيمياء
الثلاثاء يوليو 11, 2017 2:03 am من طرف mohamed mazari

» حوليات بكالوريا هندسة الطرائق
الثلاثاء يوليو 11, 2017 1:52 am من طرف mohamed mazari

إعلانات تجارية

    لا يوجد حالياً أي إعلان



    إرسال موضوع جديد   إرسال مساهمة في موضوع
    شاطر | 
     

     الأنزيمات

    استعرض الموضوع السابق استعرض الموضوع التالي اذهب الى الأسفل 
    كاتب الموضوعرسالة
    Rouba
    Admin
    avatar

    عدد المساهمات : 1286
    نقاط : 2533
    تاريخ التسجيل : 03/06/2010
    الموقع : https://www.facebook.com/

    مُساهمةموضوع: الأنزيمات   الأحد يونيو 06, 2010 11:13 pm

    الإنزيمات Enzymes

    الإنزيمات Enzymes
    هناك كثير من أوجه الشبه بين التفاعلات البيوكيميائية التي تحدث بخلايا الكائن الحي والتفاعلات الكيميائية التي تحدث بأنبوبة الاختبار في أنهما يخضعان لقانون بقاء المادة وقانون بقاء الطاقة وفي أن كثيراً من هذه التفاعلات تحتاج إلى طاقة تنشيط .
    تعتبر الإنزيمات عوامل مساعدة حيوية للتفاعلات التي تحدث بخلايا الكائن الحي وهي غالباً ما تقارن بالعوامل المساعدة غير العضوية مثل البلاتين والنيكل ، غير أن العوامل المساعدة غير العضوية غالبا ما يستعمل معها الحرارة العالية والضغط العالي وظروف كيميائية مناسبة ، أما في حالة الإنزيمات ( عوامل مساعدة حيوية ) نجد أنها تحتاج إلى ظروف اقل من ذلك خصوصا وأنها تعمل في أنسجة الكائنات الحية عند درجة حرارة الجسم وعند PH مماثلة لدرجة الـPH لسوائل الجسم .


    *** تعريف الإنزيمات :
    لقد كانت الإنزيمات تعرف على إنها عوامل عضوية تكونت بواسطة الخلايا الحية ولا تعتمد على وجود الخلايا في عملها ، ولكن وجد حديثاً أن الإنزيمات (( عبارة عن مواد بروتينية تكونت بواسطة الخلايا الحية وهي تساعد على سرعة تفاعلات معينة بدون التأثير على ثابت الاتزان للتفاعل ، وذلك بتقليل طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل )) وقد دلت التجارب العديدة على أن جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات في تركيبها ووجد أن الحرارة العالية والكحولات وأملاح المعادن الثقيلة والأحماض المعدنية المركزة تسبب ترسيب الإنزيمات وبالتالي فقدانها لنشاطها .

    *** الأهمية الحيوية للإنزيمات :

    1) الإنزيمات لها دور مهم جداً في عملية التحفيز البيولوجي والإسراع من معدلات التفاعلات الكيمائية الحيوية .
    2) الإنزيمات لها أهمية اقتصادية لدخولها في كثير من الصناعات الغذائية وصناعات الأدوية .


    *** العوامل التي تؤثر على درجة النشاط الإنزيمي :
    1)تركيز المادة الداخلة في التفاعل :
    تتناسب درجة النشاط الإنزيمي طردياً مع تركيز المادة الداخلة في التفاعل فتزيد بزيادة تركيزها إلى أن يصل تركيزها إلى حد التشبع بعدها تثبت عندها درجة النشاط الإنزيمي .

    2)درجة الحرارة :
    لكل إنزيم درجة حرارة يكون عندها أكثر نشاطا وتسمى هذه الدرجة بدرجة الحرارة المثلى ، ويقل نشاط الإنزيم تدريجيا كلما زادت درجة الحرارة عنها إلى أن تصل إلى درجة حرارة يقف عندها نشاط الإنزيم تماما ، وهذه الدرجة هي التي يتغير فيها التركيب الطبيعي له ويفقد نشاطه ، أما في حالة إذا انخفضت درجة الحرارة عن الدرجة المثلى فان نشاطه يقل أيضا إلى أن يصل درجة حرارة دنيا يكون عندها أقل نشاط للإنزيم ، ولكن في حالة رفع الحرارة و مرة أخرى يعود للإنزيم نشاطه مرة أخرى . ومن الجدير بالذكر انه في حالة ما أريد حفظ إنزيم ما لمدة طويلة فيمكن أن يحفظ مبرداً على درجة حرارة ( -20م ) أي عشرين درجة تحت الصفر المئوي وعندما يراد استخدامه مرة أخرى فإن نشاطه يعود مرة أخرى عند رفع درجة حرارته إلى درجة الحرارة المناسبة للتفاعل الإنزيمي .

    3)الرقم الهيدروجيني (PH ) :
    لكل إنزيم رقم هيدروجيني PH معين يكون الإنزيم عنده أكثر نشاطا ويسمى الرقم الهيدروجيني المثالي وإذا قل عنه أو زاد عنه الرقم الهيدروجيني فان نشاط الإنزيم يقل بالتالي إلى أن يتوقف نشاط الإنزيم ، وذلك عندما يصل الرقم الهيدروجيني الأدنى أو الأقصى حيت يتغير التركيب الطبيعي للإنزيم في هذه الحالة .

    *** الوحدة الدولية لقاس نشاطية الإنزيم IU :
    هي كمية الإنزيم اللازمة لتحويل 1 مول من المادة الداخلة في التفاعل في الدقيقة إلى نواتج عند درجة حرارة 30 درجة مئوية وعند الرقم الهيدروجيني المناسب للإنزيم .

    *** تسمية الإنزيمات وتقسيمها :
    عند مناقشة موضوع لإنزيمات فانه من الضروري أن يكون هناك طرقا موحدة متفقا عليها لتسميتها . فتسمية الإنزيمات أصبحت معقدة مع ازدياد اكتشاف العديد من الإنزيمات المتخصصة وعندما اكتشفت الإنزيمات كانت تسمى تبعا لمصدرها أو تبعا لطريقة استخلاصها .
    وعموما تسمى الإنزيمات بإضافة المقطع (( يز ))"ase " إلى اسم المركب الذي يعمل عليه ، وعلى سبيل المثال فإنزيم السكريز يحلل المركب سكروز ( إلى جلوكوز وفركتوز ) وإنزيم اليورييز يحلل اليوريا وهكذا .
    ومن الممكن أيضا إضافة المقطع (( يز ))"ase " إلى اسم التفاعل وفي هذه الحالة يكون الاسم معبرا عن مجموعة من الإنزيمات ، فمثلا إنزيمات البروتييز تحلل البروتين تحليلا مائيا إلى أحماض امينية وأيضا إنزيمات الأكسدة والاختزال (( أكسديز )) وهكذا .
    ومع اكتشاف العديد من الإنزيمات في السنوات السابقة كانت الحاجة ملحة إلى وضع طريقة أكثر دقة لتسمية الإنزيمات ، ولقد تم ذلك في المؤتمر العالمي للكيمياء الحيوية الذي عقد عام 1961م حيث أعطى اسمان لكل إنزيم ، الاسم العادي وهو بإضافة "ase "إلى اسم المركب الذي يعمل عليه والاسم الآخر هو عددي وهو رقم كودي لكل إنزيم (a Systematic Code number for each enzyme) ويرمز له [ E . C] هذا الرقم مكون من 4 أرقام فمثلا إنزيم ليبيز البنكرياس رقمه (3.1.1.3 ) فالرقم الأول وهو {3} يدل على القسم الذي يتبعه (3) وهو إنزيمات التحلل المائي والرقم {1} يدل على تحت القسم (1) وهو يعمل على تحليل روابط الاستر (1.3) والرقم الثالث{1} يدل على (تحت – تحت القسم ) أن روابط الاستر التي يحللها روابط استركربوكسيليه (3.1.1) والرقم الأخير {3} يدل على الرقم المسلسل الخاص بالليبيز من ضمن الإنزيمات التي تحلل الاستر الكربوكسيلي 3.1.1.3)).

    وعلى هذا الأساس قسمت الإنزيمات إلى 6 أقسام رئيسية :
    فالتقسيم الحديث للإنزيمات يعتمد على عاملين اولهما طبيعة التفاعل الذي يساعده الإنزيم والآخر النظام الرقمي المقترح بواسطة مؤتمر الكيمياء الحيوية سنة 1961 فالأقسام الرئيسية الستة للإنزيمات مع أمثلة لتحت الأقسام لكل منها :

    1)أكسيدوردكتيزOxidoreductases :
    إنزيمات هذا القسم لها علاقة بعمليات الأكسدة الفسيولوجية . وكمثال لهذه الإنزيمات إنزيم ديهيدروجينيز الكحول

    2) إنزيمات ناقلة ( ترانس فيريز ) Transferases :
    إنزيمات هذا القسم تعمل على نقل مجموعة فعالة من مركب إلى مركب آخر فهي تنقل مثلاً أمين أو ميثايل أو ألكيل أو أسايل أو فوسفات أو كبريت من مركب إلى آخر .

    3) إنزيمات التحليل المائي ( الهيدروليز )Hydrolases :
    وهذا القسم يتبعه مجموعة كبيرة من الإنزيمات التي تساعد تفاعلات التحليل المائي حيث يشمل إنزيمات الهضم مثل إنزيم الأميليز الذي يحلل النشا وأنزيم السكريز و إنزيمات الليبيز و إنزيمات البروتييز .

    4)إنزيمات الإضافة ( لييز ) Lyases :
    الإنزيمات التي تتبع هذا القسم تساعد على إزالة مجموعة كيمائية من المركب بدون تحليل مائي وهذه الإنزيمات تعمل على تحفيز تكوين رابطة مزدوجة أو إزالتها .

    5)إنزيمات التشابه ( أيزوميريز ) Isomerases :
    هذه المجموعة من الإنزيمات تساعد على تحويل مركب إلى مركب آخر مشابه له .

    6)إنزيمات الوصل ( لايجيز ) Ligases :
    إنزيمات هذا القسم تعمل على ربط جزيئين معاً . وكمثال لإنزيم من إنزيمات اللايجيز التي تساعد على تكوين البروتين
    الرجوع الى أعلى الصفحة اذهب الى الأسفل
    معاينة صفحة البيانات الشخصي للعضو http://rouba.ahlamountada.com
    Rouba
    Admin
    avatar

    عدد المساهمات : 1286
    نقاط : 2533
    تاريخ التسجيل : 03/06/2010
    الموقع : https://www.facebook.com/

    مُساهمةموضوع: ايضا   الأحد يونيو 06, 2010 11:17 pm

    الانزيمات Enzymes

    الصفات الطبيعية للانزيمات
    لقد أظهرت الدراسات الاولى للانزيمات أنها تشترك مع البروتينات فى كثير من الخواص وقد فشل الباحثون الاوائل فى عزل الإنزيمات حتى أمكن من عزل إنزيم اليوربيز على شكل بللورات نقية وأثبت أنها عبارة عن بروتين ومنذ ذلك الحين أمكن عزل عدد من الإنزيمات من النباتات وقد أثبت دراستها أنها بروتينات تالرغم من أن كثيراً منها يحتوى على مجموعات غير بروتينبة مرتبطة بجزئيات البروتين .
    وبروتينات الإنزيمات ذات وزن جزئيى كبير فإنزيم البيرواكسيديز الذى يعتبر من أصغر الإنزيمات وزته الجزئيى حوالى 40000 بينما إنزيم الكاتاليز وزنه الجزيئي يبلغ 248000 وإنزيم اليورييز وزنه الجزيئي 4830000 . تشترك الإنزيمات البروتينات الأخرى فى تأثرها بالحرارة المرتفعة فإذا ما ارتفعت درجة الحرارة للغليان ولو لفترة وجيزة تخثر البروتين ورسب وبذلك يفقد الإنزيم نشاطه . وهناك مواد تؤثر ايضا فى البروتينات والإنزيمات تأثيرا مشابها لتأثير الحرارة المرتفعة ومن هذه المواد أيونات المعادن مثل الرصاص والزئبق والفضة وكذلك الأحماض والقواعد والأشعة فوق البنفسجية .
    تتميز البروتينات وهى المادة الآساسية فى تكوين الإنزيمات بانها ذات طبيعة مزدوجة أى انها تتأين إما كحامض أو كقلوى ويتوقف ذلك على درجة تركيز أيون الإيدروجين فى الوسط الخارجى ، وعتد درجة تركيز خاصة لأيون الإيدروجين يحتوى جزئ البروتين على عدد متساوى من كل من الشقين الحامضى والقلوى ، ولذلك يكوت الإيون متعادلا من حيث الشحنات الكهربائية ، وتعرف هذه الدرجة بنقطة التعادل وهى نقطة مميزة لكل نوع من أنواع البروتينات ، ترجع أهمية تلك الظاهرة بالنسبة للأنزيمات إلى أن حيوية كل إنزيم تتوقف على طبيعة تأين جزئ البروتين المكون له ، وبعبارة أخرى تتوقف حيوية الإنزيم على درجة تركيز أيون الإيدروجين فى وسط التفاعل ولذلك فقد وجد لكل إنزيم درجة مثلى لأيون الإيدروجين pH يبلغ تأثيره عندها حده الاقصى .

    التركيب الكيماوى للإنزيمات
    إن التقدم فى دراسة فى خواص الإنزيمات قد مكن الباحثين من تقسيم الإنزيمات من حيث تكوينها ، إلى القسمين الآتين :
    1 – الإنزيمات التى تتكون من البروتينات البسيطة : وتشمل عدد من الإنزيمات المحللة مثل إنزيم البورييز وإنزيم الأميليز وهذه الإنزيمات تتكون كليا من أحماض أمينية .
    2 – الإنزيمات التى تتكون من شقين: أحمدهما بروتينى والآخر غير بروتينى يتكون من ذرة معدنية أو جزئ عضوى ، ويعرف هذا الشق باسم المجموعة الغير بروتينية , ولاشك أن المجموعات الغير بروتينة هى جزء من المركز الفعال لجزئ الإنزيم , وقد دلت الابحاث على أنه يمكن فصل المجموعة الغير بيروتينية عن الشق البروتينى فى بعض الإنزيمات فى حين لا يمكن حدوث ذلك فى البعض الآخر نظراً لأرتباط الشقين .
    من الملاحظ أن عزل إنزيم ما ، بإستعمال طريقة الفصل الغشائى للذائبات ، غالبا ما يؤدى إلى تغير حدث فى طبيعة الإنزيم ، ولكن يرجع إلى إزالة بعض المواد القابلة للفصل الغشائى والتى تعرف فى هذه الحالة باسم قرين الإنزيم او الممرفق الإنزيمى Co-enzyme وكذلك العامل المعاون Co-factor وهذه المواد لازمة لنشاط الإنزيم ويسمى الشق البروتينى بأصل الإنزيم أى ان الإنزيم فى هذه الحالة يتكون من أصل الإنزيم + قرين الإنزيم او العامل المعاون . وقرين الإنزيم أو العامل المعاون عادة لا يتاثر بالحرارة بعكس أصل الإنزيم كما أنه يعتبر جزء متمم للانزيم الخاص به .

    أشارت الدراسات الأنزيمية الى أنة يلزم لكى يقوم الأنزيم بعملة على آى مادة تفاعل Substrate من الناحية الكيميائية وجود التالى :

    أ‌- لابد من وجود مواقع مقابلة من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عن ثلاثة مواقع
    ب‌- نشاط الثلاثة مواقع للأنزيم تكون مختلفة أو غير متناظرة
    ج – يجب أن تحتوى المادة على مجموعتين مماثلة للنزيم مع مجموعتين آخرتين غير
    متماثلة وتكون المجموعات الأربعة متصلة بذرة كربون كما بالشكل التالى
    شكل 1 يوضح انة يلزم لكى يقوم الأنزيم بعملة على آى مادة تفاعل من وجود مواقع مقابلة من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عن ثلاثة مواقع , ويجب أن تكون المواقع للأنزيم مختلفة أو غير متناظرة كما يجب أن تحتوى المادة على مجموعتين مماثلة للنزيم مع مجموعتين آخرتين غير متماثلة وتكون المجموعات الأربعة متصلة بذرة كربون




    طبيعة عمل الإنزيم The nature of enzyme action
    * قد كان يعتقد أن الإنزيم لا يتحد مطلقاً من مادة التفاعل Substrate وإنما يهئ وسطاً صالحاً لحدوث التفاعل إذ أن جزيئات مادة أو مواد التفاعل تتجمع تجمعا سطحياً حول دقائق الإنزيم الغروية حيث تتلامس هذه الجزيئات ويتم التفاعل بينها ثم تنتشر المنتجات النهائية وتحل محلها جزيئات جديدة تتفاعل وهكذا .
    * وهناك رأى آخر يقول ان التفاعل الإنزيمى يحدث نتيجة لإتحاد المادة إتحادا فعليا بالإنزيم مكوناً مركباً ما وهذا الاتحاد مؤقت إذ ينحل هذا المركب سريعا بعد احداث تغيير فى مادة التفاعل إلى الإنزيم الاصلى ونواتج التفاعل ثم يتحد الإنزيم من جديد بكمية أخرى من مادة التفاعل
    * إن جزيئات مادة التفاعل ( أ ) فى محلول ما تحتوى على كمية من الطاقة لذلك فهى دائمة الحركة والتصادم بعضها ببعض ، فإذا ما إكتسبت تلك الجزيئات كمية طاقة كافية لبدء التفاعل مع جزئ مادة ثانية ( ب ) فأن نتيجة لتصادمها فإنها تصبح قادرة على التفاعل والتحول إلى المادة جديدة ( أب أو ج ) . لذلك تعرف كمية الطاقة التى يجب لجزيئات المادة أن تكتسبها حتى تتفاعل بطاقة التنشيط Energy of activation وبتتبع تأثير الإنزيم فى مثل هذه التفاعلات فقد وجد أن الإنزيم يسبب نقص كمية طاقة التنشيط اللازمة لاتمام التفاعل لجزئ المادة أ لتتحول إلى المادة ج ، وينتج عن ذلك أن عدداً أكبر من جزيئات المادة سوف يصل لمستوى طاقة التنشيط اللازمة فى وحدة الزمن وبذلك تزيد سرعة التفاعل ، وقد قدرت طاقة التنشيط اللازمة للتحليل الحامضى لجزئ السكروز على 525 م بمقدار 25560 كالورى ، بينما طاقة التنشيط اللازمة لتحليل جزئ السكروز فى وجود إنزيم السكريز على درجة 525 م تساوى 8700 سعراً .




    * لذلك فمن المعتقد أن الإنزيم يقلل من طاقة التنشيط اللازمة لجزئ المادة المتفاعلة اى توصيل طاقة المادة الى طاقة التنشيط لكى تتفاعل وذلك عن طريق اتحاده معها فيكون معقد انزيمى ذو طاقة تنشيط أقل آى أن الأنزيم يخفض طاقة التنشيط اللازمة لأتمام التفاعل




    تخصص الإنزيمات Specificity of enzymes
    * إن التخصص من أهم مميزات الإنزيمات ويقصد بالتخصص أن لكل إنزيم مادة معينة أو مجموعة مواد متشابهة كيماوياً يستطيع أن يوثر فيها دون غيرها ولتخصص الإنزيمات درجات متفاوتة .
    * فهناك إنزيمات تتخصص فى التاثير على المواد ذات التشابه الفراغى ويعرف هذا التخصص بإسم تخصص التشابع الفراعى Stereo-chemical Specificity فالمعروف أن معظم المواد الكيماوية التى تتكون أثتاء عمليات الهدم والبناء داخل الخلايا الحية ذات التشابه فراغى أى أن منها المركبات اليمينية والمركبات اليسارية ولقد بلغت معظم الإنزيمات درجة كبيرة فى تخصصها بحيث أنها تؤثر فقط فى المركب اليمنى مثلا دون شبيه اليسارى . ومثال ذلك إنزيم Lactic dehydrogenase الذى يؤثر فقط فى حامض اللكتيك اليسارى ويعطى حامض البيروفيك ويمكن لهذا الإنزيم أن يؤثر فى حامض اللكتيك اليمتى .
    * ويمكن تمييز أتواع أخرى من الإنزيمات تختلف درجة التخصص فيها طبقاً للتركيب الكيماوى للمواد المتفاعلة . فهناك الإنزيمات ذات التخصص المنخفض Low Specificity وتتخصص هذه الإنزيمات طبقاً لنوع الرابطة التى تربط شقى جزئ المادة المتفاعلة . فمثلا يجب أن يكون هذه الرابطة رابطة استرا فى حالة اللبيز Lipase ورابطة بيتيد فى حالة بيتيديز Peptidase ورابطة جلبكوسيد فى حالة جليكوسيديز Glucosidase* وهنالك نوع أخر من الإنزيمات يكون فيها التخصص تخصص مجموعة Group Specificity وهو واسع الانتشار فى الإنزيمات التى تؤثر فى المواد الكربوايرانية .
    * وهناك تخصص للإنزيمات يعرف بالتخصص المطلق Absolute Specificity ومثال بأن يقوم الأنزيم بالتفاعل مع تركيب معين كأن يقوم انزيم الكينيز Kinase بأدخال مجموعة الفوسفات على الالدوزات فى وجود ATP فأذا قام الانزيم بذلك التفاعل على الجلوكوز فقط دون غيرة من السكريدات سمى ان تخصص الانزيم مطلق وسمى بأسمه Glucokinase وكما فى إنزيم المالتيز فهو لا يؤثر إلا فى سكر المالتوز فقط , ولا يؤثر فى المركبات الاخرى التى تحتوى على رابطة الالفاجليكوسيدات , اما اذا كان للأنزيم تأثير على محموعة الالدوزات جميعها بأن ينقل لها مجموعة الفوسفات من ATP او يحلل الرابطة الجلوكوزيدية فأن ذلك النزيم يكون متخصص تخصص نسبى Relative Specificity .


    العوامل التى تؤثر سرعة عمل الإنزيم Enzyme Kinetics
    اولآ : تركيز الإنزيم Enzyme Concentration
    قد دلت الابحاث الخاصة بدراسة قوة تنشيط الإنزيمات خارج الخلايا الحية in vito أن سرعة التفاعل تتناسب بوجه عام مع كمية الإنزيم المضافة هذه العلاقة صحيحة خصوصاً خلال الفترات الأولى للتفاعل حيث تكون كمية مادة التفاعل كبيرة تسبياً , وبتقديم التفاعل ينخفض تركيز مادة التفاعل بينما تتراكم نواتج هذا التفاعل , ولذلك لن تستمر سرعة التفاعل الا اذا تم المحافظة على وجود مادة التفاعل بكمية أكبرمن تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعل سوف تتناسب طرديا مع زيادة تركيز الأنزيم فى وجود تركيز من مادة التفاعل أكبر من تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعل الأنزيمى تتناسب طرديا مع تركيز الأنزيم كما بالرسم البيانى




    ثانيا : تركيز مادة التفاعل Substrate Concentration
    عند المحافظة على تركيز ثابت من الأنزيم وتغير تركيز المادة المتفاعلة فيمكن وصف التغير فى سرعة التفاعل النزيمى بالمنحنى التالى




    فعند افتراض بأن جزيئات الأنزيم تتحد بالمادة المتفاعلة فأنه عند التركيزات المنخفضة من المادة المتفاعلة تكون جزيئات النزيم ليست جميعها متحدة مع جزيئات المادة المتفاعلة , وباضافة مادة متفاعلة جديدة يرتبط جزئ أكبر من جزيئات الأنزيم به ويزداد معدل التفاعل حتى تصبح كل الجزيئات الانزيمية مشبعة ولا تتأثر بالزيادة فى تركيز المادة المتفاعلة عندئذ فأن معدل التفاعل الانزيمى سوف يثبت على ذلك

    ثالثا : تأثير درجة الحرارة Temperature Effect
    تختلف الإنزيمات عن العوامل المساعدة الغير عضوية فى أن الأولى تفقد قوة تنشيطها او تتلف عند درجات حرارة قريبة من درجة غليان الماء بل يقف مفعول معظم الإنزيمات فى الوسط السائل عند درجات أعلى من 50 5م ، بينما تتلف تماماً بين درجتى 60 - 70 5م ويرجع تلف الإنزيم عند درجات الحرارة المرتفعة إلى ظاهرة التجلط (التجمع) Coagulation والتى تحدث للبروتينات عموما بإرتفاع درجة حرارتها حيث تتغير طبيعة البروتين الإنزيمى لفقد الروابط الخمس السابق ذكرها والتى تحافظ على التوزيع الفراغى والطى البروتينى نظرا لان تلك الروابط روابط ضعيفة .توجد عدة عوامل تزيد من قدرة الإنزيمات على تحمل درجات الحرارة المرتفعة ، منها درجة الجفاف النسبى للوسط الموجود فيه الإنزيمات ، فقد وجد أن الإنزيمات الموجودة فى البذور تتحمل درجات الحرارة مرتفعة قد تصل إلى 130م أو أكثر ، وتتوقف درجة الحرارة التى تتلف عندها الإنزيمات على بعض صفات وسط الأنتشار . فقد وجد مثلا أن درجة تركيز أيون الأيدروجين pH لها تأثير واضح على درجة تأثير الإنزيمات بالحرارة ووجود المادة المتفاعلة أو محلول التفاعل فى وسط الأنتشاريؤخر كثيراً او قد يمنع كليا الأثر الضار الذى قد تسببه درجة حرارة معينة فى حالة عدم وجود تلك المواد , وسرعة التفاعل الإنزيمى لا تتاثر بدرجة الحرارة فقط بل وكذلك بطول الفترة التى يحدث فيها التفاعل عند درجة الحرارة المعينة , لذلك تتضح أهمية إعتبار عامل الوقت عند دراسة أثر الحرارة على التفاعل الانزيمى.
    إن تأثير الأنزيم بالحرارة يكون فى مدى ضيق من درجات الحرارة فأرتفاع درجة الحرارة يسبب إزدياد سرعة التفاعل فعند درجة الصفر المئوى تكون سرعة التفاعل الأنزيمى تساوى صفرا وتزداد تدريجيا مع زيادة درجة الحرارة إلى أن يصل إلى درجة الحرارة المثلى التىتعتبر أنسب درجات حرارة لعمل الإنزيم , يمكن حفظ التفاعل عند سرعة ثابتة لوقت طويل عند درجة الحرارة أقل من الدرجة المثلى ولكن تقل السرعة عند درجات الحرارة أعلى بمرور الوقت . تقع درجة الحرارة المثلى لإنزيم ما تبعاً لاختلاف درجة التركيز أيون الايدروجين لوسط التفاعل وكذلك تبعاً للنسبة بين تركيزى الإنزيم ومادة التفاعل .ثم يبدأ التاثير الهادم للحرارة على معظم الإنزيمات النباتية إذا ما ارتفعت عن 40 5م ، درجة الحرارة المثلى هى الدرجة التى تتعادل عندها الزيادة فى سرعة التفاعل مع الفعل الهادم لتلك الدرجة على الإنزيم


    ويكون معدل الزيادة فى سرعة التفاعل الأنزيمى بمعدل 2.5 مرة كل ارتفاع قدرة عشر درجات مئوية فوق الصفر حتى تصل للدرجة المثلى والتى فى الغالب تتراوح بين 25–27 5م ثم يقل التفاعل ليصبح صفرا عند 60 5م




    ويرجع البعض تأثير درجة الحرارة علىزيادة معدل التفاعلات الإنزيمية وحتى الدرجة المثلى الى :
    أ – التأثير على ثابت الإنزيم Enzyme Stability وزيادة الطاقة الحركية
    ب – تأثيرها على جاذبية الإنزيم للمادة المتفاعلة
    ج - تأثيرها على درجة تأين مكونات التفاعل وهى محددة بحرارة التأين

    رابعا: تأثير درجة تركيز أيون الايدروجين Hydrogen ion concentration ( pH)
    تعتبر درجة تركيز أيون الايدروجين فى وسط التفاعل من أهم العوامل التى تؤثر على سرعة عمل الإنزيم . ولكل إنزيم درجة مثلى لتركيز أيون الايدروجين يبلغ عندها الإنزيم أقصى نشاطه , ويقل هذا النشاط كثيراً خارج حدود تلك الدرجة . وتختلف الدرجة المثلى لإنزيم ما طبقاً لعدة عوامل منها مصدر الإنزيم ودرجة الحرارة التفاعل وكذلك مدة حفظ الإنزيم تحت ظروف معينة
    تنحصر الدرجة المثلى لأيون الايدروجين لمعظم الإنزيمات المحللة بين pH 4-7 وتحفظ أنزيمات التأكسد والاختزال بأقصى نشاطها فى المحاليل المتعادلة أو القلوية نوعاً ما .




    خامسا : تأثير المنشطات والمثبطات Activators and Inhibitors
    وجد أن الأملاح وغيرها من المواد الذائبة تؤثر على نشاط الإنزيمات، فبينما يسبب بعضها تنشيطاً للتفاعلات الإنزيمية يسبب البعض الاخر تثبيطا وسبب التنشيط غير معروف ولكن يحتمل أن بعضاً من هذه الأملاح تعمل كعامل معاون للإنزيم .
    أما المثبطات فقد يرجع التاثير المثبط للدمصاص أو التجمع السطحى للمواد المثبطة على المراكز الفعالة بالإنزيم , أو يرجع التثبيط لتفاعل المثبطات مع مادة التفاعل أو للتأثير السام للمثبطات على بروتينات الإنزيم كما فى حالة أول أوكسيد الكربون والسيانيد وكبريتات الكربامات وذلك لتقاربها مع المعادن الثقيلة والمثبطات أما تكون مواد غير عضوية أومواد العضوية مثل الكلوروفوم وقد يرجع تثبيط أكسيديز السيتوكروم بواسطة ( CO ) أو ( CN ) يرجع لأن كلا منهما يرتبط بحديد المجموعة الغير بروتينية وكذلك تقارب ثنائى كبريتات الكربامات للنحاس يجعله مثبطاً قويا ًلاكسيديز حامض اسكوربيك . ومن الملاحظ أن بعض المثبطات ذات تاثير مؤقت اى يعاود الإنزيم نشاطه بزوال المادة المثبطه بينما البعض الاخر ذات تاثير مستديم .
    هناك أيضا تثبيط بالتنافس وهو يطلق على الحالات التى يكون فيها المادة المثبطة مشابة فى تركيبها للمادة المتفاعلة حيث تتنافس معها على المراكز النشطة بالإنزيم بما يؤدى الى زيادة تركيز المادة المتفاعلة , كما ان هناك أيضا تثبيط غير متنافس راجع لخفض التركيز الفعال للإنزيم

    سادسا : تراكم نواتج التفاعل
    إن تراكم نواتج التفاعل يقلل عادة من سرعة التفاعل الانزيمى ومثلة فى ذلك مثل التفاعلات الكيمياويه العاديه ويعزى بطء التفاعل عند تراكم نواتجه لعدة أسباب منها ان زيادة كمية التواتج تعمل على اسراع التفاعل العكسى وبذلك تقل سرعة التفاعل الأصلى وقد تتراكم نواتج التفاعل على المراكز الفعالة للإنزيم فتقلل من قوة تنشيطه وقد تسبب نواتج التفاعل تغيير درجة تركيز أيون الايدروجين لوسط التفاعل وبذلك بصبح غير مناسب لعمل الإنزيم فمثلا ينتج عن تحليل الدهون جليسرول وأحماض دهنيه وتسبب الأخيرة انحراف درجة أيون الايدروجين فى وسط التفاعل للناحيه الحمضية وينتج عند تحلل اليوريا الى ثانى اكسيد الكربون والنشادر التى تسبب انحراف درجة تركيز أيون الايدروجين للناحية القلوية .

    سابعا : الماء
    لما كان الماء يدخل فى عمليات التحليل المائى لذلك لا يتم مثل هذا التحلل بدون وجود الماء فاذا بدانا بمادة جافة للتفاع نلاحظ ان زيادة نسبة الماء تسبب زيادة فى سرعة التحلل نتيجة لنقص لزوجة وسط التفاعل وازدياد انتشار مادة التفاعل والإنزيمات والنواتج . يتضح تاثير زيادة الماء فى تنشيط الإنزيمات فى النسيج النباتى اثناء انبات البذور فنشاط الإنزيمات الموجودة فى البذور الجافة غير ملحوظ تقريبا فاذا ما امتصت البذور ازداد نشاط الإنزيمات زيادة كبيرة بإزدياد كمية الماء الممتص .

    توزيع الإنزيمات داخل الخلية
    إن معظم الإنزيمات ، إن لم تكن جميعاً موجودة فى البروتوبلازم وقليل جداً ان وجدت فى الفجوة أو فى جدران الخلية وعلى ذلك يظهر أن معظم بروتين السيتوبلازم عبارة عن بروتين إنزيمى . كثير من الإنزيمات مرتبطة بالاجسام الموجودة فى البروتوبلازم فانزيمات التمثيل الكلوروفيللى موجودة فى البلاستيدات الخضراء و انزيم الفوسفوريليز لمسل عن التنفس يوجد فى الميتاكوندريا والانزيمات المسئولة عن تكوين الأحماض النووية والبروتين النووى موجودة فى النواة وهكذا .

    تسمية وتقسيم الإنزيمات :
    تسمى الإنزيمات وتقسم عادة طبقا للتفاعل أو للتفاعلات التى تقوم بتنشيطها ويسمى الإنزيم عادة باسم التفاعل مضافاً اليه المقطع ase بعد حذف المقطع الأخيرالانزيمات Enzymes

    [center][size=16]الصفات الطبيعية للانزيمات
    لقد أظهرت الدراسات الاولى للانزيمات أنها تشترك مع البروتينات فى كثير من الخواص وقد فشل الباحثون الاوائل فى عزل الإنزيمات حتى أمكن من عزل إنزيم اليوربيز على شكل بللورات نقية وأثبت أنها عبارة عن بروتين ومنذ ذلك الحين أمكن عزل عدد من الإنزيمات من النباتات وقد أثبت دراستها أنها بروتينات تالرغم من أن كثيراً منها يحتوى على مجموعات غير بروتينبة مرتبطة بجزئيات البروتين .
    وبروتينات الإنزيمات ذات وزن جزئيى كبير فإنزيم البيرواكسيديز الذى يعتبر من أصغر الإنزيمات وزته الجزئيى حوالى 40000 بينما إنزيم الكاتاليز وزنه الجزيئي يبلغ 248000 وإنزيم اليورييز وزنه الجزيئي 4830000 . تشترك الإنزيمات البروتينات الأخرى فى تأثرها بالحرارة المرتفعة فإذا ما ارتفعت درجة الحرارة للغليان ولو لفترة وجيزة تخثر البروتين ورسب وبذلك يفقد الإنزيم نشاطه . وهناك مواد تؤثر ايضا فى البروتينات والإنزيمات تأثيرا مشابها لتأثير الحرارة المرتفعة ومن هذه المواد أيونات المعادن مثل الرصاص والزئبق والفضة وكذلك الأحماض والقواعد والأشعة فوق البنفسجية .
    تتميز البروتينات وهى المادة الآساسية فى تكوين الإنزيمات بانها ذات طبيعة مزدوجة أى انها تتأين إما كحامض أو كقلوى ويتوقف ذلك على درجة تركيز أيون الإيدروجين فى الوسط الخارجى ، وعتد درجة تركيز خاصة لأيون الإيدروجين يحتوى جزئ البروتين على عدد متساوى من كل من الشقين الحامضى والقلوى ، ولذلك يكوت الإيون متعادلا من حيث الشحنات الكهربائية ، وتعرف هذه الدرجة بنقطة التعادل وهى نقطة مميزة لكل نوع من أنواع البروتينات ، ترجع أهمية تلك الظاهرة بالنسبة للأنزيمات إلى أن حيوية كل إنزيم تتوقف على طبيعة تأين جزئ البروتين المكون له ، وبعبارة أخرى تتوقف حيوية الإنزيم على درجة تركيز أيون الإيدروجين فى وسط التفاعل ولذلك فقد وجد لكل إنزيم درجة مثلى لأيون الإيدروجين pH يبلغ تأثيره عندها حده الاقصى .

    التركيب الكيماوى للإنزيمات
    إن التقدم فى دراسة فى خواص الإنزيمات قد مكن الباحثين من تقسيم الإنزيمات من حيث تكوينها ، إلى القسمين الآتين :
    1 – الإنزيمات التى تتكون من البروتينات البسيطة : وتشمل عدد من الإنزيمات المحللة مثل إنزيم البورييز وإنزيم الأميليز وهذه الإنزيمات تتكون كليا من أحماض أمينية .
    2 – الإنزيمات التى تتكون من شقين: أحمدهما بروتينى والآخر غير بروتينى يتكون من ذرة معدنية أو جزئ عضوى ، ويعرف هذا الشق باسم المجموعة الغير بروتينية , ولاشك أن المجموعات الغير بروتينة هى جزء من المركز الفعال لجزئ الإنزيم , وقد دلت الابحاث على أنه يمكن فصل المجموعة الغير بيروتينية عن الشق البروتينى فى بعض الإنزيمات فى حين لا يمكن حدوث ذلك فى البعض الآخر نظراً لأرتباط الشقين .
    من الملاحظ أن عزل إنزيم ما ، بإستعمال طريقة الفصل الغشائى للذائبات ، غالبا ما يؤدى إلى تغير حدث فى طبيعة الإنزيم ، ولكن يرجع إلى إزالة بعض المواد القابلة للفصل الغشائى والتى تعرف فى هذه الحالة باسم قرين الإنزيم او الممرفق الإنزيمى Co-enzyme وكذلك العامل المعاون Co-factor وهذه المواد لازمة لنشاط الإنزيم ويسمى الشق البروتينى بأصل الإنزيم أى ان الإنزيم فى هذه الحالة يتكون من أصل الإنزيم + قرين الإنزيم او العامل المعاون . وقرين الإنزيم أو العامل المعاون عادة لا يتاثر بالحرارة بعكس أصل الإنزيم كما أنه يعتبر جزء متمم للانزيم الخاص به .

    أشارت الدراسات الأنزيمية الى أنة يلزم لكى يقوم الأنزيم بعملة على آى مادة تفاعل Substrate من الناحية الكيميائية وجود التالى :

    أ‌- لابد من وجود مواقع مقابلة من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عن ثلاثة مواقع
    ب‌- نشاط الثلاثة مواقع للأنزيم تكون مختلفة أو غير متناظرة
    ج – يجب أن تحتوى المادة على مجموعتين مماثلة للنزيم مع مجموعتين آخرتين غير
    متماثلة وتكون المجموعات الأربعة متصلة بذرة كربون كما بالشكل التالى
    شكل 1 يوضح انة يلزم لكى يقوم الأنزيم بعملة على آى مادة تفاعل من وجود مواقع مقابلة من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عن ثلاثة مواقع , ويجب أن تكون المواقع للأنزيم مختلفة أو غير متناظرة كما يجب أن تحتوى المادة على مجموعتين مماثلة للنزيم مع مجموعتين آخرتين غير متماثلة وتكون المجموعات الأربعة متصلة بذرة كربون




    طبيعة عمل الإنزيم The nature of enzyme action
    * قد كان يعتقد أن الإنزيم لا يتحد مطلقاً من مادة التفاعل Substrate وإنما يهئ وسطاً صالحاً لحدوث التفاعل إذ أن جزيئات مادة أو مواد التفاعل تتجمع تجمعا سطحياً حول دقائق الإنزيم الغروية حيث تتلامس هذه الجزيئات ويتم التفاعل بينها ثم تنتشر المنتجات النهائية وتحل محلها جزيئات جديدة تتفاعل وهكذا .
    * وهناك رأى آخر يقول ان التفاعل الإنزيمى يحدث نتيجة لإتحاد المادة إتحادا فعليا بالإنزيم مكوناً مركباً ما وهذا الاتحاد مؤقت إذ ينحل هذا المركب سريعا بعد احداث تغيير فى مادة التفاعل إلى الإنزيم الاصلى ونواتج التفاعل ثم يتحد الإنزيم من جديد بكمية أخرى من مادة التفاعل
    * إن جزيئات مادة التفاعل ( أ ) فى محلول ما تحتوى على كمية من الطاقة لذلك فهى دائمة الحركة والتصادم بعضها ببعض ، فإذا ما إكتسبت تلك الجزيئات كمية طاقة كافية لبدء التفاعل مع جزئ مادة ثانية ( ب ) فأن نتيجة لتصادمها فإنها تصبح قادرة على التفاعل والتحول إلى المادة جديدة ( أب أو ج ) . لذلك تعرف كمية الطاقة التى يجب لجزيئات المادة أن تكتسبها حتى تتفاعل بطاقة التنشيط Energy of activation وبتتبع تأثير الإنزيم فى مثل هذه التفاعلات فقد وجد أن الإنزيم يسبب نقص كمية طاقة التنشيط اللازمة لاتمام التفاعل لجزئ المادة أ لتتحول إلى المادة ج ، وينتج عن ذلك أن عدداً أكبر من جزيئات المادة سوف يصل لمستوى طاقة التنشيط اللازمة فى وحدة الزمن وبذلك تزيد سرعة التفاعل ، وقد قدرت طاقة التنشيط اللازمة للتحليل الحامضى لجزئ السكروز على 525 م بمقدار 25560 كالورى ، بينما طاقة التنشيط اللازمة لتحليل جزئ السكروز فى وجود إنزيم السكريز على درجة 525 م تساوى 8700 سعراً .




    * لذلك فمن المعتقد أن الإنزيم يقلل من طاقة التنشيط اللازمة لجزئ المادة المتفاعلة اى توصيل طاقة المادة الى طاقة التنشيط لكى تتفاعل وذلك عن طريق اتحاده معها فيكون معقد انزيمى ذو طاقة تنشيط أقل آى أن الأنزيم يخفض طاقة التنشيط اللازمة لأتمام التفاعل




    تخصص الإنزيمات Specificity of enzymes
    * إن التخصص من أهم مميزات الإنزيمات ويقصد بالتخصص أن لكل إنزيم مادة معينة أو مجموعة مواد متشابهة كيماوياً يستطيع أن يوثر فيها دون غيرها ولتخصص الإنزيمات درجات متفاوتة .
    * فهناك إنزيمات تتخصص فى التاثير على المواد ذات التشابه الفراغى ويعرف هذا التخصص بإسم تخصص التشابع الفراعى Stereo-chemical Specificity فالمعروف أن معظم المواد الكيماوية التى تتكون أثتاء عمليات الهدم والبناء داخل الخلايا الحية ذات التشابه فراغى أى أن منها المركبات اليمينية والمركبات اليسارية ولقد بلغت معظم الإنزيمات درجة كبيرة فى تخصصها بحيث أنها تؤثر فقط فى المركب اليمنى مثلا دون شبيه اليسارى . ومثال ذلك إنزيم Lactic dehydrogenase الذى يؤثر فقط فى حامض اللكتيك اليسارى ويعطى حامض البيروفيك ويمكن لهذا الإنزيم أن يؤثر فى حامض اللكتيك اليمتى .
    * ويمكن تمييز أتواع أخرى من الإنزيمات تختلف درجة التخصص فيها طبقاً للتركيب الكيماوى للمواد المتفاعلة . فهناك الإنزيمات ذات التخصص المنخفض Low Specificity وتتخصص هذه الإنزيمات طبقاً لنوع الرابطة التى تربط شقى جزئ المادة المتفاعلة . فمثلا يجب أن يكون هذه الرابطة رابطة استرا فى حالة اللبيز Lipase ورابطة بيتيد فى حالة بيتيديز Peptidase ورابطة جلبكوسيد فى حالة جليكوسيديز Glucosidase* وهنالك نوع أخر من الإنزيمات يكون فيها التخصص تخصص مجموعة Group Specificity وهو واسع الانتشار فى الإنزيمات التى تؤثر فى المواد الكربوايرانية .
    * وهناك تخصص للإنزيمات يعرف بالتخصص المطلق Absolute Specificity ومثال بأن يقوم الأنزيم بالتفاعل مع تركيب معين كأن يقوم انزيم الكينيز Kinase بأدخال مجموعة الفوسفات على الالدوزات فى وجود ATP فأذا قام الانزيم بذلك التفاعل على الجلوكوز فقط دون غيرة من السكريدات سمى ان تخصص الانزيم مطلق وسمى بأسمه Glucokinase وكما فى إنزيم المالتيز فهو لا يؤثر إلا فى سكر المالتوز فقط , ولا يؤثر فى المركبات الاخرى التى تحتوى على رابطة الالفاجليكوسيدات , اما اذا كان للأنزيم تأثير على محموعة الالدوزات جميعها بأن ينقل لها مجموعة الفوسفات من ATP او يحلل الرابطة الجلوكوزيدية فأن ذلك النزيم يكون متخصص تخصص نسبى Relative Specificity .


    العوامل التى تؤثر سرعة عمل الإنزيم Enzyme Kinetics
    اولآ : تركيز الإنزيم Enzyme Concentration
    قد دلت الابحاث الخاصة بدراسة قوة تنشيط الإنزيمات خارج الخلايا الحية in vito أن سرعة التفاعل تتناسب بوجه عام مع كمية الإنزيم المضافة هذه العلاقة صحيحة خصوصاً خلال الفترات الأولى للتفاعل حيث تكون كمية مادة التفاعل كبيرة تسبياً , وبتقديم التفاعل ينخفض تركيز مادة التفاعل بينما تتراكم نواتج هذا التفاعل , ولذلك لن تستمر سرعة التفاعل الا اذا تم المحافظة على وجود مادة التفاعل بكمية أكبرمن تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعل سوف تتناسب طرديا مع زيادة تركيز الأنزيم فى وجود تركيز من مادة التفاعل أكبر من تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعل الأنزيمى تتناسب طرديا مع تركيز الأنزيم كما بالرسم البيانى




    ثانيا : تركيز مادة التفاعل Substrate Concentration
    عند المحافظة على تركيز ثابت من الأنزيم وتغير تركيز المادة المتفاعلة فيمكن وصف التغير فى سرعة التفاعل النزيمى بالمنحنى التالى




    فعند افتراض بأن جزيئات الأنزيم تتحد بالمادة المتفاعلة فأنه عند التركيزات المنخفضة من المادة المتفاعلة تكون جزيئات النزيم ليست جميعها متحدة مع جزيئات المادة المتفاعلة , وباضافة مادة متفاعلة جديدة يرتبط جزئ أكبر من جزيئات الأنزيم به ويزداد معدل التفاعل حتى تصبح كل الجزيئات الانزيمية مشبعة ولا تتأثر بالزيادة فى تركيز المادة المتفاعلة عندئذ فأن معدل التفاعل الانزيمى سوف يثبت على ذلك

    ثالثا : تأثير درجة الحرارة Temperature Effect
    تختلف الإنزيمات عن العوامل المساعدة الغير عضوية فى أن الأولى تفقد قوة تنشيطها او تتلف عند درجات حرارة قريبة من درجة غليان الماء بل يقف مفعول معظم الإنزيمات فى الوسط السائل عند درجات أعلى من 50 5م ، بينما تتلف تماماً بين درجتى 60 - 70 5م ويرجع تلف الإنزيم عند درجات الحرارة المرتفعة إلى ظاهرة التجلط (التجمع) Coagulation والتى تحدث للبروتينات عموما بإرتفاع درجة حرارتها حيث تتغير طبيعة البروتين الإنزيمى لفقد الروابط الخمس السابق ذكرها والتى تحافظ على التوزيع الفراغى والطى البروتينى نظرا لان تلك الروابط روابط ضعيفة .توجد عدة عوامل تزيد من قدرة الإنزيمات على تحمل درجات الحرارة المرتفعة ، منها درجة الجفاف النسبى للوسط الموجود فيه الإنزيمات ، فقد وجد أن الإنزيمات الموجودة فى البذور تتحمل درجات الحرارة مرتفعة قد تصل إلى 130م أو أكثر ، وتتوقف درجة الحرارة التى تتلف عندها الإنزيمات على بعض صفات وسط الأنتشار . فقد وجد مثلا أن درجة تركيز أيون الأيدروجين pH لها تأثير واضح على درجة تأثير الإنزيمات بالحرارة ووجود المادة المتفاعلة أو محلول التفاعل فى وسط الأنتشاريؤخر كثيراً او قد يمنع كليا الأثر الضار الذى قد تسببه درجة حرارة معينة فى حالة عدم وجود تلك المواد , وسرعة التفاعل الإنزيمى لا تتاثر بدرجة الحرارة فقط بل وكذلك بطول الفترة التى يحدث فيها التفاعل عند درجة الحرارة المعينة , لذلك تتضح أهمية إعتبار عامل الوقت عند دراسة أثر الحرارة على التفاعل الانزيمى.
    إن تأثير الأنزيم بالحرارة يكون فى مدى ضيق من درجات الحرارة فأرتفاع درجة الحرارة يسبب إزدياد سرعة التفاعل فعند درجة الصفر المئوى تكون سرعة التفاعل الأنزيمى تساوى صفرا وتزداد تدريجيا مع زيادة درجة الحرارة إلى أن يصل إلى درجة الحرارة المثلى التىتعتبر أنسب درجات حرارة لعمل الإنزيم , يمكن حفظ التفاعل عند سرعة ثابتة لوقت طويل عند درجة الحرارة أقل من الدرجة المثلى ولكن تقل السرعة عند درجات الحرارة أعلى بمرور الوقت . تقع درجة الحرارة المثلى لإنزيم ما تبعاً لاختلاف درجة التركيز أيون الايدروجين لوسط التفاعل وكذلك تبعاً للنسبة بين تركيزى الإنزيم ومادة التفاعل .ثم يبدأ التاثير الهادم للحرارة على معظم الإنزيمات النباتية إذا ما ارتفعت عن 40 5م ، درجة الحرارة المثلى هى الدرجة التى تتعادل عندها الزيادة فى سرعة التفاعل مع الفعل الهادم لتلك الدرجة على الإنزيم


    ويكون معدل الزيادة فى سرعة التفاعل الأنزيمى بمعدل 2.5 مرة كل ارتفاع قدرة عشر درجات مئوية فوق الصفر حتى تصل للدرجة المثلى والتى فى الغالب تتراوح بين 25–27 5م ثم يقل التفاعل ليصبح صفرا عند 60 5م




    ويرجع البعض تأثير درجة الحرارة علىزيادة معدل التفاعلات الإنزيمية وحتى الدرجة المثلى الى :
    أ – التأثير على ثابت الإنزيم Enzyme Stability وزيادة الطاقة الحركية
    ب – تأثيرها على جاذبية الإنزيم للمادة المتفاعلة
    ج - تأثيرها على درجة تأين مكونات التفاعل وهى محددة بحرارة التأين

    رابعا: تأثير درجة تركيز أيون الايدروجين Hydrogen ion concentration ( pH)
    تعتبر درجة تركيز أيون الايدروجين فى وسط التفاعل من أهم العوامل التى تؤثر على سرعة عمل الإنزيم . ولكل إنزيم درجة مثلى لتركيز أيون الايدروجين يبلغ عندها الإنزيم أقصى نشاطه , ويقل هذا النشاط كثيراً خارج حدود تلك الدرجة . وتختلف الدرجة المثلى لإنزيم ما طبقاً لعدة عوامل منها مصدر الإنزيم ودرجة الحرارة التفاعل وكذلك مدة حفظ الإنزيم تحت ظروف معينة
    تنحصر الدرجة المثلى لأيون الايدروجين لمعظم الإنزيمات المحللة بين pH 4-7 وتحفظ أنزيمات التأكسد والاختزال بأقصى نشاطها فى المحاليل المتعادلة أو القلوية نوعاً ما .




    خامسا : تأثير المنشطات والمثبطات Activators and Inhibitors
    وجد أن الأملاح وغيرها من المواد الذائبة تؤثر على نشاط الإنزيمات، فبينما يسبب بعضها تنشيطاً للتفاعلات الإنزيمية يسبب البعض الاخر تثبيطا وسبب التنشيط غير معروف ولكن يحتمل أن بعضاً من هذه الأملاح تعمل كعامل معاون للإنزيم .
    أما المثبطات فقد يرجع التاثير المثبط للدمصاص أو التجمع السطحى للمواد المثبطة على المراكز الفعالة بالإنزيم , أو يرجع التثبيط لتفاعل المثبطات مع مادة التفاعل أو للتأثير السام للمثبطات على بروتينات الإنزيم كما فى حالة أول أوكسيد الكربون والسيانيد وكبريتات الكربامات وذلك لتقاربها مع المعادن الثقيلة والمثبطات أما تكون مواد غير عضوية أومواد العضوية مثل الكلوروفوم وقد يرجع تثبيط أكسيديز السيتوكروم بواسطة ( CO ) أو ( CN ) يرجع لأن كلا منهما يرتبط بحديد المجموعة الغير بروتينية وكذلك تقارب ثنائى كبريتات الكربامات للنحاس يجعله مثبطاً قويا ًلاكسيديز حامض اسكوربيك . ومن الملاحظ أن بعض المثبطات ذات تاثير مؤقت اى يعاود الإنزيم نشاطه بزوال المادة المثبطه بينما البعض الاخر ذات تاثير مستديم .
    هناك أيضا تثبيط بالتنافس وهو يطلق على الحالات التى يكون فيها المادة المثبطة مشابة فى تركيبها للمادة المتفاعلة حيث تتنافس معها على المراكز النشطة بالإنزيم بما يؤدى الى زيادة تركيز المادة المتفاعلة , كما ان هناك أيضا تثبيط غير متنافس راجع لخفض التركيز الفعال للإنزيم

    سادسا : تراكم نواتج التفاعل
    إن تراكم نواتج التفاعل يقلل عادة من سرعة التفاعل الانزيمى ومثلة فى ذلك مثل التفاعلات الكيمياويه العاديه ويعزى بطء التفاعل عند تراكم نواتجه لعدة أسباب منها ان زيادة كمية التواتج تعمل على اسراع التفاعل العكسى وبذلك تقل سرعة التفاعل الأصلى وقد تتراكم نواتج التفاعل على المراكز الفعالة للإنزيم فتقلل من قوة تنشيطه وقد تسبب نواتج التفاعل تغيير درجة تركيز أيون الايدروجين لوسط التفاعل وبذلك بصبح غير مناسب لعمل الإنزيم فمثلا ينتج عن تحليل الدهون جليسرول وأحماض دهنيه وتسبب الأخيرة انحراف درجة أيون الايدروجين فى وسط التفاعل للناحيه الحمضية وينتج عند تحلل اليوريا الى ثانى اكسيد الكربون والنشادر التى تسبب انحراف درجة تركيز أيون الايدروجين للناحية القلوية .

    سابعا : الماء
    لما كان الماء يدخل فى عمليات التحليل المائى لذلك لا يتم مثل هذا التحلل بدون وجود الماء فاذا بدانا بمادة جافة للتفاع نلاحظ ان زيادة نسبة الماء تسبب زيادة فى سرعة التحلل نتيجة لنقص لزوجة وسط التفاعل وازدياد انتشار مادة التفاعل والإنزيمات والنواتج . يتضح تاثير زيادة الماء فى تنشيط الإنزيمات فى النسيج النباتى اثناء انبات البذور فنشاط الإنزيمات الموجودة فى البذور الجافة غير ملحوظ تقريبا فاذا ما امتصت البذور ازداد نشاط الإنزيمات زيادة كبيرة بإزدياد كمية الماء الممتص .

    توزيع الإنزيمات داخل الخلية
    إن معظم الإنزيمات ، إن لم تكن جميعاً موجودة فى البروتوبلازم وقليل جداً ان وجدت فى الفجوة أو فى جدران الخلية وعلى ذلك يظهر أن معظم بروتين السيتوبلازم عبارة عن بروتين إنزيمى . كثير من الإنزيمات مرتبطة بالاجسام الموجودة فى البروتوبلازم فانزيمات التمثيل الكلوروفيللى موجودة فى البلاستيدات الخضراء و انزيم الفوسفوريليز لمسل عن التنفس يوجد فى الميتاكوندريا والانزيمات المسئولة عن تكوين الأحماض النووية والبروتين النووى موجودة فى النواة وهكذا .

    تسمية وتقسيم الإنزيمات :
    تسمى الإنزيمات وتقسم عادة طبقا للتفاعل أو للتفاعلات التى تقوم بتنشيطها ويسمى الإنزيم عادة باسم التفاعل مضافاً اليه المقطع ase بعد حذف المقطع الأخير من اسم مادة التفاعل فمثلا يسمى الإنزيم الذى يحلل سكر المالتوز باسم انزيم المالتيز maltase
    وقد يسمى الإنزيم باضافة المقطع ase مباشرة إلى إسم مادة التفاعل مثل إنزيم dextrinase الذى يحلل الدكسترين dextrin إلى سكرالمالتوز .

    وتقسم الإنزيمات الى الاقسام التالية :
    1- الإنزيمات الهاضمة
    2- الإنزيمات الؤكسدة المختزلة
    3- إنزيمات الاضافة
    4- إنزيمات النقل
    5- إنزيمات التشابه
    6- إنزيمات الربط

    اولا : الإنزيمات الهاضمة Digestive enzymesينقسم هذا القسم من الإنزيمات ألى المجموعات التالية :

    أ- إنزيمات التحلل المائى Hydrolases
    تنشط إنزيمات هذه المجموعة التحليل المائى لمواد التفاعل الخاصة بها وذلك باستعمال الماء وتنقسم إنزيمات هذه المجموعة إلى:
    * إنزيمات تحلل المركبات الازوتية ومن هذه الإنزيمات البيسين pepainوالتربيسين trypsin وهى تحلل البروتينات الى مركبات أبسط نتها ومنها كذلك البيتديزات peptidases وهى تحلل البيتيدات إلى احماض أمينية.* إنزيمات تحلل المواد الكبروايداتية وتشمل الإنزيمات التى تحلل المواد الكربوهيدراتية مثل الاميليز الذى يحلل النشا الى سكر وكذلك إنزيم السيليوليز الذى يحلل السيلولوز إلى سيللوبيوز – وكذلك المالتيز الذى يحلل سكر المالتوز الى سكر جلوكوز وإنزيم Cellobiase الذى يحلل السللوبيوز إلى جلوكوز- وإنزيم السكريز sucrase الذى يحلل السكروز إلى جلوكوز وفركتوز .
    * إنزيمات تحلل المركبات الدهنية أو الأستيرايزات Esterases وتشمل هذه المجموعة الإنزيمات التى تنشط التحليل المائى للسترات لمكونة من اتحاد الكحولات مع الأحماض العضوية أو الأحماض الغير عضوية مثل الليبيزات Lipases

    ب - إنزيمات التحلل الفسفورى Phosphorylases
    الفوسفوريليزات هى المجموعة تنشط تحليل المواد المتفاعلة باستعمال حامض الفوسفوريك وتسمى هذه العميلة بالفسفرة ومثل هذه الإنزيمات إنزيم Starch phosphorylase الذى يحلل النشا فى وجود حامض الفوسفوريك إلى الفا جلوكوز -1- فوسفات
    و إنزيمات الفوسفاتيزات وهى الإنزيمات التى تحلل الاستيرات المكونة من اتحاد الكحولات مع حامض فوسفوريك وينتج من تحليل هذه الاستيرات الكحول و حمض الفوسفوريك
    ثانيا : الإنزيمات المؤكسدة والمختزلة Digestive enzymes
    الأكسدة كما هو معروف هى عملية اضافة أوكسجين أو فقد ايدروجين أو فقد الكترون آى زيادة الشحنة الموجبة الى المادة. يصحب عملية الاكسدة عادة عملية اختزال ناتجة عن فقد الاكسجين من مركب مركب ما أو اكتسابه اما ايدروجين او الكترون وتنقسم إنزيمات هذا القسم الى المجموعات التالية
    * إنزيمات الأكسدة بنزع الأيدروجين Dehydrogenases
    تقوم إنزيمات هذه المجموعة باكسدة المركبات بانتزاع ذرتي ايدروجين منها واضافتها لمركب اخر مسببة بذلك اختزاله ويسمى المركب الاول الذي يعطي الايدروجين بالمختزل reductant اومانح الايدروجين Hydrogen donator أما المركب الثاني فياأخذ الايدروجين ويعرف بالمؤكسد Oxidant او قابل الايدروجين Hydrogen acceptor وقد دلت الأبحاث الحديثة انه من الضروري وجود مرافقات او قرائن إنزيمية لإنزيمات هذه المجموعة لتستطيع اداء عملها كما وجد ان المرافقات الانزيمية التي تأخذ ذرتين الأيدروجين وتختزل وقد امكن حتى الان تمييز مرافقي إنزيمين وهما القرين الانزيمي1NAD والقرن الانزيمي2 NADP
    * إنزيمات الأكسدة بنزع الكترون الحديد Iron oxidases
    تحتوي انسجة النباتات على مجموعة من الإنزيمات تحتوي مجموعاتها المعدنية على الحديد مكونه مركب الهيماتين ومن هذه الإنزيمات ما يلي :
    1- الكاتاليز catalase في جميع النباتات الراقية وهذا الإنزيم لا يؤثر الا في مركب فوق اكسيد الايدروجين فيحلله الى ماء واكسجين ويحتمل ان يقوم هذا الانزيم بالتخلص من فوق اكسيد الايدروجين الذي يتكون اثناء التفاعلات الحيوية داخل الخلايا الحية والذي قد يسبب تراكمه اضراراً لتك الخلايا .
    2- البيرواكيديز peroxidas ويوجد هذا الانزيم في جميع انسجة النباتات تقريبا وهو يقوم بعمله في وجود فوق اكسيد الايدروجين ويسبب اكسدة مركبات كثيرة مثل مركبات الفينول والكريزول والهيدروكوينون
    * إنزيمات الأكسدة بنزع الكترون النحاس Copper oxidases
    وتتميز إنزيمات هذه المجموعة باحتواء مجموعاتها الغير بروتينية على النحاس ومن امثلتها ما يلى :
    1- اكسيديز احادي الفينول Mono phenol oxidase ويؤكسد المواد احادية الفينولات مثل الكريزول فيعطي مركبات ثنائية الفينولات المناسبة .
    2- اكسيديزات عديدة الفينولات Poly phenol oxidase لا تؤثر ال في المواد ثنائية الفينولات مثل الكاتيكول مكونة المركب المناسب من الأرثيوكينون وتؤثر هذه الانزيمات ايضا على المواد ثلاثية الفينولات مثال بيروجالول ويلاحظ ان هذه المجموعة من الانزيمات هي المسؤلة عن تلون الانسجة المقطوعة والمعرضة للجو اذ انها هوائية لا تعمل الا في وجود الاكسجين .

    ثالثا : انزيمات الاضافة Adding enzymes
    يحوى هذا القسم انزيمات تستطيع تكوين مركبات جديدة وذلك باضافة مادة الى مركب معين ومن هذه الانزيمات ما يستطيع اضافة الماء او النشادر او مواد اخري ومن امثلة إنزيمات هذا القسم :
    1- فيوماريز fumarase وهو الانزيم الذي يساعد تكوين حامض الماليك باضافة الماء الى حامض فيوماريك 2- اسبارتيز aspartase ويساعد على تكوين حامض الأسبارتيك وذلك باضافة النشا الى حامض الفيوماريك
    رابعا : إنزيمات النقل Transferring enzymes
    تستطيع نقل مجموعة او شق من جزئ مادة الى جزئ مادة اخري ومن امثلة هذه الإنزيمات إنزيم hexokinase الذي يساعد نقل شق الفوسفات من مركب ادينوسين ثلاثي الفوسفات ATP الى الجلوكوز مكونا جلوكوز-6-فوسفات
    خامسا : انزيمات التشابهة Isomerising enzymes
    تستطيع إنزيمات التشابه تكوين المواد المتشابهه ومن امثلتها
    1- انزيمات التشابة الأيزوميرى مثل Phosphotriose isomerase الذى يساعد على تحول كل من فو- ثنائى هيدروكسى اسيتون و فو-جليسرالدهيد الى الاخر
    2- انزيمات التشابة الميوتيزى مثل فوسفوجلوكوميوتيز phosphoglucomutase ويختص بتحويل الفاجلوكوز -1- فوسفات الى جلوكوز -6- فوسفات وبالعكس
    سادسا : إنزيمات الاتصال Linking enzymes
    وهى إنزيمات تساعد على عملية اتصال جزئين مع بعضهما ويصاحب هذا التفاعل كسر رابطة بيروفوسفاتية ويحتمل اشتراك نيوكليوتيد ثلاثي الفوسفات ATP في التفاعل ومن امثلة إنزيمات الاتصال الانزيم المسمى نيوكاينيز thiokinase الذي يساعد اتصال جزئ الخلات acetate مع جزئ قرين الانزيم Co A SH وذلك باشتراك ادينوسين ثلاثي الفوسفات ATPويتكون مركب acetyl Co A و ادينوسين احادي الفوسفات AMP وينفرد ذرتين فسفور

    من اسم مادة التفاعل فمثلا يسمى الإنزيم الذى يحلل سكر المالتوز باسم انزيم المالتيز maltase
    وقد يسمى الإنزيم باضافة المقطع ase مباشرة إلى إسم مادة التفاعل مثل إنزيم dextrinase الذى يحلل الدكسترين dextrin إلى سكرالمالتوز .

    وتقسم الإنزيمات الى الاقسام التالية :
    1- الإنزيمات الهاضمة
    2- الإنزيمات الؤكسدة المختزلة
    3- إنزيمات الاضافة
    4- إنزيمات النقل
    5- إنزيمات التشابه
    6- إنزيمات الربط

    اولا : الإنزيمات الهاضمة Digestive enzymesينقسم هذا القسم من الإنزيمات ألى المجموعات التالية :

    أ- إنزيمات التحلل المائى Hydrolases
    تنشط إنزيمات هذه المجموعة التحليل المائى لمواد التفاعل الخاصة بها وذلك باستعمال الماء وتنقسم إنزيمات هذه المجموعة إلى:
    * إنزيمات تحلل المركبات الازوتية ومن هذه الإنزي
    الرجوع الى أعلى الصفحة اذهب الى الأسفل
    معاينة صفحة البيانات الشخصي للعضو http://rouba.ahlamountada.com
     
    الأنزيمات
    استعرض الموضوع السابق استعرض الموضوع التالي الرجوع الى أعلى الصفحة 
    صفحة 1 من اصل 1

    صلاحيات هذا المنتدى:تستطيع الرد على المواضيع في هذا المنتدى
    هندســـة الطرائـــق  :: السنة الثالثة هندسة الطرائق :: دروس-
    إرسال موضوع جديد   إرسال مساهمة في موضوعانتقل الى: